{"id":2277,"date":"2020-06-10T15:40:50","date_gmt":"2020-06-10T13:40:50","guid":{"rendered":"http:\/\/bioclips.info\/?page_id=2277"},"modified":"2020-08-08T14:48:11","modified_gmt":"2020-08-08T12:48:11","slug":"proteinsynthese-bakterien-translation","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/bioclips.info\/?page_id=2277","title":{"rendered":"Proteinsynthese Bakterien – Translation"},"content":{"rendered":"\n

Nach der Transkription l\u00e4uft die molekulare Proteinsynthese \u2013 Maschinerie an. Bei Bakterien beginnen die Ribosomen noch w\u00e4hrend der mRNA-Synthese mit der Proteinsynthese, so werden bei E. coli  16 Aminos\u00e4uren pro Sekunde verkn\u00fcpft.<\/p>\n\n\n\n

Worum gehts?<\/h2>\n\n\n\n

Es werden vertiefend die drei Phasen der Translationsvorg\u00e4nge bei Bakterien besprochen.
In den Phasen sind verschiedene Hilfs-Proteine beteiligt, die kurz vorgestellt werden und deren Wirkungsweise veranschaulicht wird.  Die<\/p>\n\n\n\n

Die drei Phasen der Translation<\/h2>\n\n\n\n

Wie bei der Transkription l\u00e4uft auch die Translation in drei Schritten ab:<\/p>\n\n\n\n

  1. Bei der Initiation wird das Ribosom zusammengebaut und die erste tRNA wird komplement\u00e4r am Start-Codon gebunden.<\/li>
  2. Die Elongation ist der schrittweise Ablesevorgang, bei dem sich fortlaufend beladene tRNA-Molek\u00fcle komplement\u00e4r anlagern und die Aminos\u00e4uren zu einem Peptid verkn\u00fcpft werden.<\/li>
  3. Bei der Termination kommt es zum Abbruch des Ablesevorgangs. Proteinsynthese wird angehalten.<\/li><\/ol>\n\n\n\n

    Initiation – der Proteinsynthesestart<\/h3>\n\n\n\n

    Beteiligte Faktoren<\/h4>\n\n\n\n

    Hilfsproteine<\/h5>\n\n\n\n

    Bei der bakteriellen Translation sind drei kleine Hilfs-Proteine, die sogenannten Initiationsfaktoren (IF-1, IF-2 und IF-3), beteiligt.<\/p>\n\n\n\n

    \"\"<\/figure><\/div>\n\n\n\n

    Die Initiator-tRNA (N-Formylmethionyl-tRNA, kurz fMet-tRNA)<\/strong><\/p>\n\n\n\n

    Die tRNA, die sich am Startcodon anlagert, unterscheidet sich von den nachfolgend tRNA\u00b4s. Sie kommt nur bei der Initiation zum Einsatz und wird deshalb als Initiator-tRNA bezeichnet. Aufgrund ihrer chemischen Eigenschaften ist sie als Einzige in der Lage, sich an der P-Stelle anzulagern.<\/p>\n\n\n\n

    \"\"<\/figure><\/div>\n\n\n\n

    Bei der ersten t-RNA, die sich am Startcodon anlagert, handelt es sich um eine besondere Form der tRNA. Die sogenannte Initiator-tRNA ist mit N-Formyl-Methion (Formyl-, auch Aldehyd-Gruppe) beladen und nicht mit Methion, welches nach der Initiation im Protein verbaut werden kann.<\/p>\n\n\n\n

    • Die fMet-tRNA ist die einzige tRNA, die an der P-Stelle angelagert wird.<\/li>
    • Aufgrund der Formyl-Gruppe kann Formyl-Methion keine Peptidbindung ausbilden.<\/li>
    • An ein AUG-Codon innerhalb eines Gens wird eine mit Methion beladene tRNA \u00fcber die A-Stelle gebunden, so dass dadurch eine Peptidbindung m\u00f6glich ist.<\/li><\/ul>\n\n\n\n
      Die Ribosomenbindungsstelle – Shine – Dalgarno – Sequenz<\/h5>\n\n\n\n

      Wie findet das Ribosom den Ort einer exakten Anlagerung am Genanfang? 1974 endeckten die Wissenschaftler Lynn Dalgarno und John Shine eine spezifische Sequenz der mRNA vor dem eigentlich f\u00fcr das Protein codierenden mRNA-Abschnitts. Diese Sequenz bindet komplement\u00e4r an die ribosomale RNA (rRNA) der kleinen Untereinheit des Ribosoms. Diese Wechselwirkung sichert, dass das Startcodon exakt in der P-Stelle liegt.<\/p>\n\n\n\n

      \"\"<\/figure><\/div>\n\n\n\n
      Die t-RNA – Bindungsstellen des Ribosoms<\/strong><\/h5>\n\n\n\n
      \"\"<\/figure><\/div>\n\n\n\n
      1. A – Stelle: Akzeptorstelle oder „Eingang“<\/li>
      2. P – Stelle: Peptidyl – tRNA – Stelle, die wachsende Peptid – Kette ist hier gebunden<\/li>
      3. E – Stelle: Exit – Stelle, Austrittsstelle oder „Ausgang“<\/li><\/ol>\n\n\n\n

        Initiationsablauf<\/h4>\n\n\n\n
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